La scoperta dei ricercatori Unibas conquista la copertina di 'Chirality'

“Cambio vita”: un polipeptide ispirato alle proteine naturali come materiale nanostrutturato dalle caratteristiche versatili e modulabili in laboratorio.

Un polipeptide chimerico ispirato a sequenze contenute in proteine elastomeriche mostra proprietà di autoaggregazione specifiche e modulabili in funzione dei trattamenti chimici e fisici a cui viene sottoposto. E' la scoperta realizzata da alcuni tecnici e ricercatori dell’Università degli Studi della Basilicata, che ha conquistato la copertina del numero di agosto della rivista Chirality

http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/chir.v28.8/issuetoc

Lo studio, Characterization of a Crosslinked Elastomeric-Protein Inspired Polypeptide (Chirality, 2016, 28(8), 606-611 doi: 10.1002/chir.22619) è stato condotto da alcuni ricercatori del Dipartimento di Scienze dell’Università degli Studi della Basilicata. Il progetto è nato da una collaborazione multidisciplinare tra chimici e biologi con l'apporto determinante dei tecnici dell' l’Area Microscopia del Dipartimento di Scienze.
Il polipeptide ad elevato peso molecolare sottoposto a reazione di reticolazione chimica origina sia matrici bidimensionali e sia nanotubi qualora venga irradiato dagli ultrasuoni.
Questi risultati suggeriscono che i polipeptidi sintetici sono buoni candidati come materiali nanostrutturati perché è possibile modulare le caratteristiche desiderate con semplici manipolazioni di laboratorio – eventualmente trasformabili in procedimenti industriali. In particolare possono risultare di interesse le ricadute nel campo dell’ingegneria tissutale e della rigenerazione del tessuto cartilagineo.

Copertina: particolare di una micrografia a scansione elettronica raffigurante una matrice bidimensionale del polipeptide ricombinante.